RUS  ENG ЖУРНАЛЫ   ПЕРСОНАЛИИ   ОРГАНИЗАЦИИ   КОНФЕРЕНЦИИ   СЕМИНАРЫ   ВИДЕОТЕКА   ЛИЧНЫЙ КАБИНЕТ
Общая информация
Последний выпуск
Архив
Импакт-фактор

Поиск публикаций
Поиск ссылок

RSS
Последний выпуск
Текущие выпуски
Архивные выпуски
Что такое RSS



Матем. биология и биоинформ.:
Год:
Том:
Выпуск:
Страница:
Найти






Персональный вход:
Логин:
Пароль:
Запомнить пароль
Войти
Забыли пароль?
Регистрация


Матем. биология и биоинформ., 2018, том 13, выпуск Suppl., страницы t29–t38 (Mi mbb361)  

Переводы опубликованных статей

On the choice of force fields for studying the molecular dynamics of ion peptides and their dimers

[К вопросу о выборе потенциальных полей для изучения молекулярной динамики ионных пептидов и их димеров]

A. V. Danilkovichab, D. A. Tikhonovc, E. V. Sobolevc, T. E. Shadrinaab, I. P. Udovichenkoab

a Pushchino State University, Pushchino, Russia
b Pushchino Branch of M.M. Shemyakin and Yu.A. Ovchinnikov Institute of Bioorganic Chemistry, RAS, Pushchino, Russia
c Institute of Mathematical Problems of Biology RAS – the Branch of Keldysh Institute of Applied Mathematics, Russian Academy of Sciences, Pushchino, Russia

Аннотация: В работе получены сравнительные данные о влиянии потенциальных полей AMBER ff03, ff99SB и ff96 на результаты экспериментов по молекулярному моделированию димеров, образованных ионными пептидами $\mathrm{NH_2\text-(RADA)_4\text-COOH}$ в $\beta$-конформации, при двух значениях температуры. Показано, что моделирование в условиях явного водного окружения наиболее информативно по сравнению с неявными методами, при этом использование различных полей сил оказывает существенное влияние на стабильность исходной конформации пептидной молекулы во времени. Сделан вывод о том, что модельная среда ff99SB обеспечивает большую стабильность антипараллельных $\beta$-структур в составе димера при 300 К, в то время как ff96 не только обеспечивает наибольшую устойчивость исходной конформации пептида к изменению температуры, но также обладает высоким потенциалом удержания молекулой пептида антипараллельной $\beta$-конформации, определяющей способность $\mathrm{NH_2\text-(RADA)_4\text-COOH}$ к самоорганизации.

Ключевые слова: самоорганизующиеся пептиды, ионные пептиды, молекулярная динамика, AMBER.

Финансовая поддержка Номер гранта
Министерство образования и науки Российской Федерации 02.740.11.5224
14.740.11.0170
This work was partially supported by grants № 02.740.11.5224 and № 14.740.11.0170 of the Ministry of Education and Science of the Russian Federation according to the Federal Program "Research and scientific-educating personnel of innovative Russia".


DOI: https://doi.org/10.17537/2018.13.t29

Полный текст: PDF файл (638 kB)

Тип публикации: Статья
УДК: 577.112.6/.7+577.13
Материал поступил в редакцию 24.05.2018, опубликован 21.06.2018
Язык публикации: английский

Образец цитирования: A. V. Danilkovich, D. A. Tikhonov, E. V. Sobolev, T. E. Shadrina, I. P. Udovichenko, “On the choice of force fields for studying the molecular dynamics of ion peptides and their dimers”, Матем. биология и биоинформ., 13, Suppl. (2018), t29–t38

Цитирование в формате AMSBIB
\RBibitem{DanTikSob18}
\by A.~V.~Danilkovich, D.~A.~Tikhonov, E.~V.~Sobolev, T.~E.~Shadrina, I.~P.~Udovichenko
\paper On the choice of force fields for studying the molecular dynamics of ion peptides and their dimers
\jour Матем. биология и биоинформ.
\yr 2018
\vol 13
\pages t29--t38
\issueinfo Suppl.
\mathnet{http://mi.mathnet.ru/mbb361}
\crossref{https://doi.org/10.17537/2018.13.t29}


Образцы ссылок на эту страницу:
  • http://mi.mathnet.ru/mbb361
  • http://mi.mathnet.ru/rus/mbb/v13/i3/p29

    ОТПРАВИТЬ: VKontakte.ru FaceBook Twitter Mail.ru Livejournal Memori.ru


    Citing articles on Google Scholar: Russian citations, English citations
    Related articles on Google Scholar: Russian articles, English articles
    Перевод статьи
  • Просмотров:
    Эта страница:9
    Полный текст:5

     
    Обратная связь:
     Пользовательское соглашение  Регистрация  Логотипы © Математический институт им. В. А. Стеклова РАН, 2019