RUS  ENG ЖУРНАЛЫ   ПЕРСОНАЛИИ   ОРГАНИЗАЦИИ   КОНФЕРЕНЦИИ   СЕМИНАРЫ   ВИДЕОТЕКА   ЛИЧНЫЙ КАБИНЕТ
Общая информация
Последний выпуск
Архив
Импакт-фактор

Поиск публикаций
Поиск ссылок

RSS
Последний выпуск
Текущие выпуски
Архивные выпуски
Что такое RSS



Матем. биология и биоинформ.:
Год:
Том:
Выпуск:
Страница:
Найти






Персональный вход:
Логин:
Пароль:
Запомнить пароль
Войти
Забыли пароль?
Регистрация


Матем. биология и биоинформ., 2011, том 6, выпуск 1, страницы 92–101 (Mi mbb69)  

Эта публикация цитируется в 2 научных статьях (всего в 2 статьях)

Математическое моделирование

Молекулярная динамика комплексов самоорганизующихся ионных пептидов $\mathrm{(RADA)_4}$

А. В. Данилковичab, Е. В. Соболевc, Д. А. Тихоновc, Т. Е. Шадринаab, И. П. Удовиченкоab

a Пущинский государственный университет, Пущино, Московская область, Россия
b Филиал института биоорганической химии им. академиков М. М. Шемякина и Ю. А. Овчинникова, Российская академия наук, Пущино, Московская область, Россия
c Институт математических проблем биологии, Российская академия наук, Пущино, Московская область, Россия

Аннотация: В данной работе исследованы свойства комплексов пептидов, формирующих структуры протофибрилл, обеспечивающих сборку филамента. С использованием метода молекулярной динамики получены данные конформационных состояний для ди-, тетра-, окта- и додекамеров в условиях явного водного окружения, которые позволили выявить ключевые факторы, играющие определяющую роль в процессе самоорганизации пептидных молекул этого типа. Удалось показать, что конформационная лабильность индивидуальных молекул снижается не только при увеличении общего числа пептидов в составе комплексов, но и в тех случаях, когда полипептидные цепочки расположены в центральной области протофиламента, и в большей степени “экранированы” от контактов с прилегающим водным слоем. По результатам молекулярного моделирования (MD) комплексов $\mathrm{H\text-(RADA)_4\text-OH}$ на временном отрезке 10 нс отмечено, что с увеличением размеров надмолекулярных структур повышается стабильность антипараллельных $\beta$-структур пептидов и межмолекулярных водородных связей. Показано также, что наибольшие величины флуктуаций атомарных координат пептидного остова характерны для аминокислотных остатков, расположенных на флангах молекул пептидов. Сделан вывод о том, что минимально достаточной структурой протофиламента может выступать тетрамер $\mathrm{H\text-(RADA)_4\text-OH}$, в котором пептиды находятся в антипараллельной $\beta$-конформации, а также комплексы более высокого уровня, при формировании которых определяющую роль играют гидрофобные взаимодействия остатков аланинов, слагающих “внутренний слой” структур тетрамеров и формирующегося филамента.

Ключевые слова: самоорганизующиеся пептиды, ионные пептиды, молекулярная динамика, протофиламент, AMBER, ff03.

Полный текст: PDF файл (529 kB)
Список литературы: PDF файл   HTML файл

Тип публикации: Статья
УДК: 577.112.6/.7+577.13
Материал поступил в редакцию 05.05.2011, опубликован 13.05.2011

Образец цитирования: А. В. Данилкович, Е. В. Соболев, Д. А. Тихонов, Т. Е. Шадрина, И. П. Удовиченко, “Молекулярная динамика комплексов самоорганизующихся ионных пептидов $\mathrm{(RADA)_4}$”, Матем. биология и биоинформ., 6:1 (2011), 92–101

Цитирование в формате AMSBIB
\RBibitem{DanSobTik11}
\by А.~В.~Данилкович, Е.~В.~Соболев, Д.~А.~Тихонов, Т.~Е.~Шадрина, И.~П.~Удовиченко
\paper Молекулярная динамика комплексов самоорганизующихся ионных пептидов $\mathrm{(RADA)_4}$
\jour Матем. биология и биоинформ.
\yr 2011
\vol 6
\issue 1
\pages 92--101
\mathnet{http://mi.mathnet.ru/mbb69}


Образцы ссылок на эту страницу:
  • http://mi.mathnet.ru/mbb69
  • http://mi.mathnet.ru/rus/mbb/v6/i1/p92

    ОТПРАВИТЬ: VKontakte.ru FaceBook Twitter Mail.ru Livejournal Memori.ru


    Citing articles on Google Scholar: Russian citations, English citations
    Related articles on Google Scholar: Russian articles, English articles

    Эта публикация цитируется в следующих статьяx:
    1. Данилкович А.В., Липкин В.М., Удовиченко И.П., “Классификация самоорганизующихся пептидов”, Биоорганическая химия, 37:6 (2011), 780–785  elib; Danilkovich A.V., Lipkin V.M., Udovichenko I.P., “Classification of self-organizing peptides”, Russian Journal of Bioorganic Chemistry, 37:6 (2011), 707–712  crossref  isi  scopus
    2. Danilkovich A.V., Sobolev E.V., Tikhonov D.A., Udovichenko I.P., Lipkin V.M., “Distinctive H-(Rldl)(4)-Oh Peptide Complexes Potentiate Nanostructure Self-Assembling in Water”, Dokl. Biochem. Biophys., 443:1 (2012), 96–99  crossref  isi  elib  scopus
  • Просмотров:
    Эта страница:180
    Полный текст:48
    Литература:22
    Первая стр.:1

     
    Обратная связь:
     Пользовательское соглашение  Регистрация  Логотипы © Математический институт им. В. А. Стеклова РАН, 2019