Molecular dynamics of twisted $\beta$-sheet inside a protein dimer of TTHA1013 Thermus thermophilus

$\alpha$-Спираль и $\beta$-слой являются двумя основными мотивами вторичной структуры белковых молекул. Истинное природное состояние белка реализуется в водном растворе. В этих условиях белки проявляют динамические свойства и, что важно, выполняют свои различные функции. Недавно мы изучили молекулярную динамику $\alpha$-спирального фрагмента белка TTHA1013 Thermus thermophilus в водном растворе. Здесь мы рассматриваем структуру $\beta$-слоя в димере этого белка. Изучена динамика только главной полипептидной цепи из C$\alpha$-атомов. Был обнаружен один из наиболее характерных типов флуктуационных колебаний вдоль четырех независимых динамических траекторий общей продолжительностью 200 наносекунд. Это колебание, называемое “крылом бабочки”, соответствует движениям C$\alpha$-атомов периферических остатков фрагмента $\beta$-слоя. В то же время C$\alpha$-атомы центральной части слоя остаются неподвижными вследствие гидрофобного взаимодействия боковых цепей остатков слоя с аминокислотными остатками гидрофобного ядра белка.